Zusammenfassung
Erythrozyten (rote Blutzellen) sind die häufigsten Zellen im Blut. Zu ihren wichtigsten Aufgaben gehören der Atemgastransport von Sauerstoff und Kohlenstoffdioxid. Sie haben im Rahmen ihrer Reifung alle Zellorganellen verloren und bestehen zu einem großen Teil aus dem Protein Hämoglobin. Deswegen weist der Erythrozytenstoffwechsel einige Besonderheiten auf: Durch das Fehlen der Zellorganellen können viele Stoffwechselwege in ihnen nicht mehr ablaufen, weswegen die anaerobe Glykolyse und der Hexosemonophosphatweg für sie essenziell sind.
In diesem Kapitel geht es um den allgemeinen Aufbau von Erythrozyten, ihre Produktion und ihren Stoffwechsel. Der genaue Ablauf des Gastransports im Blut sowie der Aufbau und die Funktionsweise von Hämoglobin werden in den entsprechenden Kapiteln gesondert erläutert.
Steckbrief
Erythrozyten machen den größten Teil der Blutzellen aus. Es handelt sich bei ihnen um kleine Zellen, die fast alle Organellen verloren haben und zu einem großen Teil aus dem Protein Hämoglobin bestehen.
- Maße
- Durchmesser: ca. 7,5 μm
- Volumen: ca. 90 fL
- Erythrozyten im Blut
- Funktionen
- Lebensdauer: ca. 120 Tage
„3er-Regel“: Erythrozyten pro Liter mal drei ergibt den Hämoglobingehalt pro Deziliter, mal drei ergibt den Hämatokrit. Bei Männern können alle Werte etwas höher, bei Frauen etwas niedriger liegen.
Aufbau
Allgemeiner Aufbau
Erythrozyten imponieren lichtmikroskopisch als rote Scheiben, die in der Mitte blasser sind als am Rand . Die rote Farbe entsteht durch den extrem hohen Gehalt an Hämoglobin: Es macht etwa ein Drittel der Erythrozytenmasse aus.
- Form: Bikonkave Scheibe (Dicke am Rand: ca. 2 μm, im Zentrum: ca. 1 μm)
- Stark verformbar
Durch das Hämoglobin sind Erythrozyten extrem eisenhaltig mit etwa 0,5 g pro Liter Blut – damit enthalten sie über 50% der gesamten Eisenvorräte des Körpers (ca. 5–7 g)!
Erythrozytenmembran
-
Lipiddoppelschicht
- Dicke ca. 10 nm
- Enge Verknüpfung mit dem Zytoskelett
- Verankerung u.a. über die Proteine Glykophorin, Bande-3-Protein, Ankyrin
- Der Malariaerreger Plasmodium gelangt über diese Proteine in den Erythrozyten
- Entscheidend für die Form und Stabilität (v.a. Spektrin)
Defekte der Erythrozytenmembran
Angeborene Defekte der Membranproteine können die Verformbarkeit und/oder die osmotische Resistenz verändern. Dies kann zu hämolytischen Anämien führen, darunter auch die hereditäre Sphärozytose und die hereditäre Elliptozytose, bei der meist ein erblicher Defekt des Ankyrins vorliegt. Typische Folgen sind eine hämolytische Anämie und eine Eisenüberladung.
Blutgruppen
Die verschiedenen Blutgruppen basieren auf Oberflächenantigenen (sog. Blutgruppenantigenen) in der Erythrozytenmembran, die Immunreaktionen hervorrufen können. Ausführlich besprochen werden sie in dem Kapitel Blut und Blutzellen
Besonderheiten
- Keine Expression von MHC Klasse I
- Daraus folgt die Möglichkeit von Bluttransfusionen: Nur die Blutgruppen müssen kompatibel sein, nicht die MHC-Moleküle
- Aquaporine
- Blutgerinnung
- Beteiligt an Aktivierung von Gerinnungsfaktoren
- Ionentransport
- Unter anderem wichtig für CO2-Transport und Pufferung
- Austausch von Bicarbonat und Chlorid (sog. Hamburger-Shift)
Erythrozytenindices
Die Erythrozytenindices beschreiben Größe (MCV), Hämoglobingehalt (MCH), Hämoglobinkonzentration (MCHC) und die Abweichung der mittleren Erythrozytengröße (RDW). Sie sind Routineparameter in der Klinik und erlauben z.B. eine Einteilung von Anämien. Für weitere Informationen zu den Erythrozytenindices als klinische Parameter siehe: Grundlagen der Hämatologie.
Hämatokrit (Hkt)
Normalerweise entspricht der Hämatokrit näherungsweise dem Anteil der Erythrozyten am Blutvolumen, da die weißen Blutkörperchen weniger als 5% ausmachen. Ein niedriger Hämatokrit deutet auf eine Anämie hin. Ein hoher Hämatokrit erhöht die Viskosität des Blutes und senkt bspw. die Blutsenkungsgeschwindigkeit!
MCV
- MCV: Mittleres korpuskuläres Volumen ≈ 90 fL
- Bedeutung: Durchschnittliche Größe der Erythrozyten
- Berechnung: MCV = Hämatokrit/Erythrozytenzahl
90 fl entspricht normozytären Erythrozyten. Weicht dieser Wert um mindestens 10% nach oben bzw. nach unten ab, so spricht man von makrozytären respektive mikrozytären Erythrozyten!
MCH
- MCH: Mittleres korpuskuläres Hämoglobin ≈ 30 pg
- Bedeutung: Durchschnittlicher Hämoglobingehalt der Erythrozyten
- Berechnung: MCH = Hb-Konzentration/Erythrozytenzahl
30 pg entspricht normochromen Erythrozyten. Weicht dieser Wert um mindestens 10% nach oben bzw. nach unten ab, so spricht man von hyperchromen respektive hypochromen Erythrozyten!
MCHC
- MCHC: Mittlere korpuskuläre Hämoglobinkonzentration ≈ 330 g/L
- Bedeutung: Durchschnittliche Hämoglobinkonzentration in Erythrozyten
- Berechnung: MCH/MCV
Da die MCHC aus dem Verhältnis MCH/MCV abgeleitet wird, bleibt sie bei vielen Krankheitsbildern normal. Beispiel: Bei einer Eisenmangelanämie wird weniger Hämoglobin hergestellt (MCH↓), gleichzeitig sinkt auch das erythrozytäre Volumen (MCV ↓). Die MCHC wäre hier also im Normbereich. Sie wird zwar meistens mit angegeben, ist aber deutlich weniger wichtig als die MCV und MCH!
RDW
- RDW = Red Cell Distribution Width = Erythrozytenverteilungsbreite = EVB
- Bedeutung: Zeigt, wie unterschiedlich groß die Erythrozyten sind
- Berechnung: Standardabweichung bezogen auf das MCV
- Physiologische Normwerte bis 14,5%
Die RDW ist ein unspezifischer Parameter für Erythrozytenbildungsstörungen. Eine Erhöhung bezeichnet man als Anisozytose; eine häufige Ursache hierfür ist eine Eisenmangelanämie!
Beispielrechnung: Wie viele Erythrozyten enthält der menschliche Körper?
- Vorgaben
- Rechnung
Einteilung von Anämien
Eine Anämie (Blutarmut) liegt vor, wenn im Blut zu wenig Erythrozyten (Erythrozytenzahl↓) oder zu wenig Hämoglobin (Hämoglobin-Konzentration↓) vorhanden ist. Das kann viele verschiedene Ursachen haben, aber schon allein die Werte der MCV und MCH lassen eine grobe Unterteilung zu.
Mikrozytär hypochrom (MCV↓, MCH↓) | Normozytär normochrom (MCV→, MCH→) | Makrozytär hyperchrom (MCV↑, MCH↑) |
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Lebenszyklus
Erythropoese
Die Produktion von Erythrozyten bezeichnet man als Erythropoese, die Produktion von Blutzellen allgemein als Hämatopoese. Die Produktion eines einzelnen Erythrozyten dauert ca. 8 Tage, nach etwa 120 Tagen verliert er seine Funktion und wird abgebaut. Im Folgenden wird der genaue Ablauf beschrieben.
Ort
Nach der Geburt findet die Erythropoese hauptsächlich im roten Knochenmark statt , während der Embryonalentwicklung verlagert sie sich allerdings mehrfach:
3. bis 8. SSW | 6. SSW bis Geburt | 10. bis 28. SSW | ab 18. SSW |
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Dottersack | Leber | Milz | Knochenmark |
Young liver synthesizes blood – yolk sac, liver, spleen, bone marrow!
Extramedulläre Hämatopoese
Bei stark erhöhtem Verbrauch von Erythrozyten (z.B. bei einer Thalassämie) oder bei Erkrankungen des Knochenmarks (wie Leukämien) kann es auch bei Erwachsenen zu einer Blutbildung außerhalb des Knochenmarks, d.h. im Wesentlichen in der Leber, kommen – dies bezeichnet man als extramedulläre Hämatopoese.
Ablauf
Erythrozyten entstehen aus multipotenten Stammzellen im roten Knochenmark. Die Synthese verläuft grob in drei Schritten.
- Verdoppelung der einzelnen Stammzellen
- Hämoglobinsynthese
- Freisetzung von Retikulozyten in die Peripherie
- Retikulozyten (von lat. reticulum = „das Netzchen“): Direkte Vorläuferzellen der Erythrozyten
- Merkmale
- Haben ihren Zellkern bereits verloren, besitzen aber noch einen geringen Rest an mRNA zur finalen Proteinbiosynthese (besonders für Hämoglobin)
- Erlauben Rückschlüsse auf die Aktivierung der Erythropoese
- Merkmale
Reife Erythrozyten haben ihre Zellorganellen verloren, um Platz für Hämoglobin zu schaffen!
Retikulozyten sind die einzigen Zellen der Erythropoese, die physiologisch im peripheren Blut vorkommen. Eine Erhöhung der Retikulozytenzahl weist auf eine verstärkte, eine Verminderung auf eine gestörte Erythropoese hin!
Retikulozytenzahl
Der prozentuale Anteil von Erythrozytenvorläufern an der Gesamtheit der Erythrozyten im Blut wird als Retikulozytenzahl bezeichnet. Die Retikulozytenzahl ist kompensatorisch erhöht, wenn vermehrt Erythrozyten zerstört werden (bspw. bei einer hämolytischen Anämie) oder durch Blutverlust verloren gehen. Ist hingegen die Blutbildungsfähigkeit des Knochenmarks selbst eingeschränkt (bspw. im Rahmen einer aplastischen Anämie), so ist die Retikulozytenzahl vermindert.
Regulation
Die Erythropoese wird vom spezifischen Hormon Erythropoetin sowie von einigen anderen Hormonen beeinflusst. Zu letzteren gehören Schilddrüsenhormone (T3/T4), Interleukine (z.B. Interleukin-3), Stammzellfaktoren (SCF, Stammzellfaktor), CSF (koloniestimulierender Faktor) und Geschlechtshormone (Testosteron, Östrogen, Progesteron etc.). Im Bedarfsfall kann die Erythropoese verzehnfacht werden.
- Erythropoetin (EPO)
- Funktion: Stimulation der Erythropoese im Knochenmark
- Struktur: Glykoprotein
- Stimulus für Synthese: Renaler Sauerstoffpartialdruck ↓ → Hydroxylasen werden inaktiviert → Transkriptionsfaktor HIF (Hypoxie-induzierter Faktor) wird nicht mehr hydroxyliert und infolgedessen auch nicht mehr ubiquitiniert → Proteasomaler Abbau von HIF ↓ → intrazelluläre HIF-Konzentration ↑ → Transkriptionsrate des EPO-Gens ↑
- Produktionsorte: Peritubuläre Fibroblasten der Niere sowie Hepatozyten
Fibroblasten der Niere messen den Sauerstoffpartialdruck des Blutes. Fällt dieser ab, so wird die Transkriptionsrate durch den Transkriptionsfaktor HIF gesteigert und es werden mehr Erythrozyten produziert!
EPO und Anämie
Bei einer Anämie, also einer Erniedrigung des Hämoglobinwertes, ist der EPO-Spiegel im Blut normalerweise kompensatorisch erhöht, wodurch die Retikulozytenzahl steigt. Eine Ausnahme ist die renale Anämie, die durch einen EPO-Mangel bedingt ist. Bei dieser Anämieform kommt es zu einer normochromen normozytären Anämie mit erniedrigter Retikulozytenzahl.
Erythropoetin als Medikament
Erythropoetin kann rekombinant hergestellt und zur Therapie von Anämien benutzt werden. Insbesondere in der Therapie der renalen Anämie stellte dies eine Revolution dar. Vorher war eine Behandlung nur durch regelmäßige Transfusionen mit den daraus folgenden Komplikationen möglich gewesen.
Erythrozytenabbau
Nach ca. 120 Tagen werden die Erythrozyten vom mononukleären Phagozytensystem (MPS) abgebaut.
- Orte des Erythrozytenabbaus
- Rote Milzpulpa ca. 55%
- Leber ca. 40%
- Knochenmark und Peripherie ca. 5%
- Ablauf
- In den Zellen des MPS (v.a. Makrophagen) werden die Erythrozyten zersetzt, wodurch das Hämoglobin freigesetzt und im Rahmen des Hämoglobinabbaus in seine Bestandteile zerlegt wird.
- Neben alten Erythrozyten wird vom MPS auch aus der Peripherie antransportiertes Hämoglobin abgebaut.
- Das genaue Abbausignal ist noch nicht abschließend geklärt, jedoch spielt eine verminderte Verformbarkeit der alten Erythrozyten eine entscheidende Rolle.
Lebensdauer und Synthese der Erythrozyten können stark variieren. Beispielsweise kann nach einem hohen Blutverlust die Synthesedauer in der Erythropoese verkürzt werden!
Glucosestoffwechsel von Erythrozyten
Reife Erythrozyten besitzen keine Zellorganellen. Daraus ergibt sich, dass die meisten Stoffwechselvorgänge in den Erythrozyten nicht stattfinden , weshalb sie auf Glucose als Energieträger angewiesen sind. Darüber hinaus dient Glucose über den Hexosemonophosphatweg auch der Erzeugung von NADPH und der Synthese vom 2,3-Bisphosphoglycerat (2,3-BPG).
Aufnahme und Stoffwechselwege
Erythrozyten nehmen Glucose insulinunabhängig auf. Sie wird größtenteils zur ATP-Erzeugung verwendet, dient aber auch der Generierung von NADPH/H+ und zur Synthese von 2,3-BPG.
- Aufnahme Glucose: GLUT1-Transporter (insulinunabhängig)
- Verstoffwechselung
- Rund 90% in der anaeroben Glykolyse
- Rund 10% im Hexosemonophosphatweg
Anaerobe Glykolyse
Die anaerobe Glykolyse dient der Energiegewinnung in Form von ATP und der Gewinnung des Erythrozyten-spezifischen Moleküls 2,3-BPG.
-
ATP wird benötigt für:
- Die Aktivität der Na+/K+-ATPase
- Maßgeblich beteiligt an dem erythrozytären Membranpotenzial von −10 mV
- Regulation des Wasserhaushaltes
- Glutathionsynthese
- Die Aktivität der Na+/K+-ATPase
- Entstehendes Lactat wird von Leberzellen (in geringem Maße auch von Nierenzellen) zu Pyruvat umgewandelt, das für die Gluconeogenese genutzt wird
Hexosemonophosphatweg (Pentosephosphatweg)
Der Hexosemonophosphatweg dient prinzipiell der Gewinnung von Reduktionsäquivalenten in Form von NADPH+H+ sowie Ribosen. Letzteres spielt in den Erythrozyten keine Rolle, da sie weder DNA noch RNA besitzen. Ist der Hexosemonophosphatweg defekt, kann dies zu hämolytischen Krisen führen (Favismus).
- Verstoffwechselung von Glucose ("Seitenweg der Glykolyse")
- Bildung des Reduktionsmittels NADPH
- Einzige NADPH-Quelle der Erythrozyten!
- Läuft im Zytosol ab
- Außerdem Bildung von Ribose-5-Phosphat: In anderen Zellen wichtig für Nukleotidsynthese
Der Hexosemonophosphatweg ist die einzige NADPH+H+-Quelle der Erythrozyten. NADPH+H+ wird für die Glutathionregeneration und den Abbau von Peroxiden benötigt!
Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase-Mangel
Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase ist das Schlüsselenzym des Hexosemonophosphatwegs. Ein Mangel dieses Enzyms macht sich insbesondere in Erythrozyten bemerkbar, die auf die in diesem Stoffwechselweg gebildeten Reduktionsäquivalente zum Schutz vor reaktiven Sauerstoffverbindungen angewiesen sind. Der NADPH-Mangel führt zu einer verminderten Regenerationsfähigkeit von reduziertem Glutathion, das wiederum damit nicht für den Schutz z.B. von Hämoglobin vor Oxidation zur Verfügung steht. Unter zellulären Stressbedingungen, wie sie u.a. nach dem Genuss von Favabohnen entstehen, kommt es zur Bildung von Peroxiden. Ohne ausreichende Mengen an reduziertem Glutathion können diese nicht unschädlich gemacht werden. Die Hämoglobinmoleküle vernetzen sich untereinander und bilden Aggregate (sog. Heinz-Körper). In der Folge entstehen Deformationen und Schäden an der Zellmembran bis hin zur Zelllyse. Klinisch kann dies zu einer lebensbedrohlichen hämolytischen Krise (akute hämolytische Anämie) führen.
2,3-Bisphosphoglycerat
2,3-Bisphosphoglycerat (2,3-BPG) dient im Erythrozyten der Regulierung der Sauerstoffaffinität. Es entstammt zwar der Glykolyse, dient aber vorrangig als Modulator der O2-Bindung durch Hämoglobin (allosterischer Effektor) und nicht der Energiegewinnung.
Synthese von 2,3-BPG
In der Glykolyse entsteht im siebten Reaktionsschritt 3-Phosphoglycerat aus 1,3-Bisphosphoglycerat (1,3-BPG) unter Bildung eines Moleküls ATP. Zur Synthese von 2,3-BPG wird dieser Schritt spezifisch in Erythrozyten umgangen: 1,3-Bisphosphoglycerat wird von der Glykolyse abgezweigt und in 2,3-BPG umgewandelt. Es kann später über 3-Phosphoglycerat (3-PG) bzw. auch als 2-Phosphoglycerat (2-PG) wieder in die Glykolyse einfließen, wobei jedoch kein ATP entsteht.
- Reaktionen: 1,3-Bisphosphoglycerat (1,3-BPG) → 2,3-Bisphosphoglycerat (2,3-BPG) → 3-Phosphoglycerat + Phosphat → 2-Phosphoglycerat
- Enzym: Bisphosphoglyceratmutase (BPGM) katalysiert alle drei Reaktionen
- Isomerisierung von 1,3-BPG zu 2,3-BPG
- Dephosphorylierung von 2,3-BPG zu 3-PG
- Isomerisierung von 3-PG zu 2-PG
- Enzym: Bisphosphoglyceratmutase (BPGM) katalysiert alle drei Reaktionen
- Regulation
- pH↓ → Weniger Isomerisierung von 1,3-BPG zu 2,3-BPG durch die BPGM bei gleichbleibender Phosphatase-Aktivität → 2,3-BPG↓
- In großer Höhe
- Respiratorische Alkalose (pH↑) aufgrund Hyperventilation; dies erhöht die O2-Affinität von Hämoglobin und führt zu einer Linksverschiebung der Sauerstoffbindungskurve
- 2,3-BPG-Spiegel steigt gleichzeitig und senkt die O2-Affinität des Hämoglobins, sodass die Sauerstoffbindungskurve stabilisiert wird
- 2,3-Bisphosphoglycerat senkt pH in Erythrozyten (Anion!) → Verminderte 2,3-BPG-Synthese (Rückkopplung)
Die Bildung von 2,3-Bisphosphoglycerat aus 1,3-Bisphosphoglycerat wird von der Bisphosphoglyceratmutase katalysiert!
Funktionsweise
2,3-BPG kann in den zentralen Kanal des Hämoglobins, der zwischen zwei β-Ketten entsteht, binden. Dieser Kanal ist im wenig sauerstoffaffinen T-Zustand des Hämoglobins deutlich größer als im sauerstoffaffinen R-Zustand, sodass die Bindung hauptsächlich an desoxygeniertes Hämoglobin im T-Zustand erfolgt. Dadurch wird das Hämoglobin im T-Zustand stabilisiert und die Sauerstoffaffinität herabgesetzt (Rechtsverschiebung der Sauerstoffbindungskurve ).
- Bindung
- Im zentralen Kanal des Hämoglobins
- Zwischen β-Ketten
- Hauptsächlich an Hb im T-Zustand
- Folge
- Im O2-armen Gewebe wird Hämoglobin im T-Zustand stabilisiert (geht nicht in sauerstoffaffinen R-Zustand über)
- Senkung der O2-Affinität des Hämoglobins
- Gleichzeitig wird im CO2-reichen Gewebe die O2-Abgabe auch durch den niedrigen pH-Wert erleichtert
Glutathion
Glutathion (GSH) ist ein Tripeptid. Es kommt in allen Körperzellen vor und kann auch durch reife Erythrozyten synthetisiert werden, obwohl diese weder Zellkern noch raues endoplasmatisches Reticulum besitzen. Seine besonders hohe Konzentration in den Erythrozyten (ca. 2,5mol/L) unterstreicht seine Bedeutung im dortigen Zellstoffwechsel.
- Struktur: Tripeptid aus Glutamat, Cystein und Glycin (enthält also zwei Amidbindungen), wobei Glutamat nicht über seine α-Carboxylgruppe, sondern über seine γ-Carboxylgruppe mit Cystein verknüpft ist!
- Daraus ergibt sich (bei pH 7,2): Eine positive Ladung durch das Aminoende (Glutamat) sowie zwei negative Ladungen durch die Carboxylgruppen von Glutamat und Glycin .
- Zwei Glutathionmoleküle können unter Wasserstoffabspaltung über ihre Cysteinreste zu Glutathiondisulfid (GSSG) verbunden, d.h. oxidiert werden .
- Die Ladungen der einzelnen GSH-Moleküle werden hierbei nicht verändert (somit verdoppeln sich die Ladungen: GSSG besitzt vier negative und zwei positive Ladungen)
- Funktion
- Generell: GSH ist ein Reduktionsmittel → Schutz der Zelle vor freien Radikalen/reaktiven Sauerstoffspezies
- Speziell in Erythrozyten: Schutz des Hämoglobins vor Oxidation
- Enzymatisch: Methämoglobinreduktase (NADH-abhängig)
- Enzym-unabhängig durch Glutathion
- Außerhalb der Erythrozyten
- Edukt der Phase II der Biotransformation (hierbei reagiert das Substrat im Allgemeinen mit der SH-Gruppe des Glutathions)
- Bestandteil von Leukotrien C4
- Bildung: Durch ATP-abhängige Synthetasen (sog. atypisches Tripeptid )
Reaktionsschritte bei der Synthese von Glutathion | ||||
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Reaktion | Substrat | Enzym | Produkt | Besonderheiten |
1. Verknüpfung von Glutamat und Cystein über die γ-Carboxylgruppe von Glutamat |
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2. Addition von Glycin |
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Wiederholungsfragen zum Kapitel Erythrozyten
Steckbrief
Welchen ungefähren Durchmesser hat ein Erythrozyt? Wie nennt man eine Vergrößerung, wie eine Verkleinerung des Durchmessers?
Wie viele Erythrozyten befinden sich durchschnittlich in einem μL Blut eines gesunden Erwachsenen?
Wie lang ist die durchschnittliche Lebensdauer eines Erythrozyten?
Aufbau
Beschreibe die Form der Erythrozyten. Wie wird sie aufrechterhalten?
Wie viel Eisen enthält ein Liter Blut eines erwachsenen Menschen durchschnittlich? Wie groß ist der Anteil des an Hämoglobin gebundene Eisens am Gesamteisen?
Weshalb kann es bei Bluttransfusionen im Gegensatz zu Organtransplantationen nicht zu einer klassischen Abstoßungsreaktion kommen?
Erythrozytenindices
Was ist der Hämatokrit und wie hoch ist er normalerweise?
Wie ist eine Anämie definiert?
Nenne die zwei wichtigsten Erythrozytenindices für die Anämieklassifikation und die Formeln für ihre Berechnung!
Wie verändern sich die Erythrozytenindices bei einer Eisenmangelanämie und wie lässt sich diese Anämieform noch beschreiben?
Wodurch wird eine makrozytäre Anämie verursacht und wie verändern sich die Erythrozytenindices?
Bei welcher Form der Anämie bleiben MCV und MCH unverändert? Welche Ursachen gibt es?
Lebenszyklus
Worum handelt es sich bei Erythropoetin (EPO) biochemisch? Wo wird es gebildet und wo wirkt es?
Über welchen Mechanismus kann die EPO-Konzentration bei Bedarf gesteigert werden?
Was sind Retikulozyten und wann ist ihre Anzahl erhöht?
Glucosestoffwechsel von Erythrozyten
Wie erfolgt die Energiegewinnung in den Erythrozyten und wie gelangt der dafür benötigte Ausgangsstoff in die Zelle?
Was ist das Ziel des Hexosemonophosphatwegs (Pentosephosphatweg) in den Erythrozyten?
Welches ist das Schlüsselenzym des Hexosemonophosphatwegs und welche Auswirkungen hat ein Mangel in den Erythrozyten?
In den Erythrozyten wird in ca. 10% der Fälle der ATP-gewinnende Schritt der Glykolyse umgangen. Welche Reaktion erfolgt stattdessen und mit welchem Ziel?
Glutathion
Aus welchen drei Aminosäuren besteht Glutathion (GSH)? Über welche Aminosäure können sich zwei Moleküle GSH verbinden?
Welche elektronische Ladung trägt ein Glutathion-Molekül insgesamt?
Was ist die Funktion des Glutathions? Nenne ein Beispiel für eine Reaktion, an der es beteiligt ist!
Welche weitere Funktion hat Glutathion außerhalb der Erythrozyten?